dc.creatorSalmazo, Anita Paula Testa
dc.date2004
dc.date2004-07-27T00:00:00Z
dc.date2017-03-28T10:02:56Z
dc.date2017-07-19T12:57:32Z
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dc.date.accessioned2018-03-29T04:38:02Z
dc.date.available2018-03-29T04:38:02Z
dc.identifier(Broch.)
dc.identifierSALMAZO, Anita Paula Testa. Estudos de relação estrutura-função de proteinas da bacteria Xylella fastidiosa envolvidas em patogenicidade e adaptação. 2004. 62fl. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: <http://libdigi.unicamp.br/document/?code=vtls000335560>. Acesso em: 28 mar. 2017.
dc.identifierhttp://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/316744
dc.identifier.urihttp://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/1348602
dc.descriptionOrientador: Francisco Javier Medrano Martin
dc.descriptionDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia
dc.descriptionResumo: o sistema regulador de dois componentes responde a mudanças no meio ambiente, regulando genes envolvidos na adaptação de bactérias. Este sistema, normalmente é formado por duas proteínas, uma proteína sensora que nota a mudança ambiental, e outra proteína reguladora que regula os genes necessários para a resposta adequada. Assim, visando caracterizar as proteínas Xf0389 (reguladora) e Xf0390 (sensora) de Xy/ella fastidiosa, experimentos desde amplificação gênica até purificação protéica foram iniciados. Enquanto o gene Xf0390 foi amplificado e clonado em vetor pGEM-T-Easy, o gene Xf0389 foi inserido em vetor de clonagem e após a confirmação de similaridade do fragmento extraído do vetor com o gene descrito de X. fastidiosa, o fragmento foi subclonado em vetores de expressão (pET28a(+), pET29a(+) e pGEX4T-3). A proteína foi expressa em diferentes linhagens de Escherichia colí, para obtenção da mesma em sua forma solúvel. Através de experimentos de dicroísmo circular, a proteína foi caracterizada como estável e predominantemente rica em a-hélice. Esta última característica da estrutura secundária também foi mostrada pelo modelo construído para a proteína Xf0389, baseado na estrutura tridimensional da proteína "DNA binding response regulator D" (DrrD) de Thermotoga maritima que pertence a subfamília OmpR/PhoB
dc.descriptionAbstract: The two-component regulatory system are signal transduction strategies used by bacteria in order to sense the surrounding the environment. This system is composed by two proteins, a transmembranic sensor protein (PhoQ) that interacts with the other one, a response regulator protein (PhoP) that once it has been phosphorilated, it generates a response by regulating the expression of several genes, involved in virulence and adaptation. In Xy/ella fastidiosa this system is formed, at least, by these two genes: Xf0389 (PhoP) and Xf0390 (PhoQ). The Xf0390 was cloned only in pGEM-T-Easy, while the Xf0389 was ais o cloned into the expression vector pET28a(+) and the protein was expressed in E. colí C43 (DE3) strain. Circular dichroism spectra of the purified protein show a high content in alpha-helix. A three-dimensional model of Xf0389 was built and the modeling was based on the protein DNA binding response regulator D (DrrD) from Thermotoga maritima (PDB accession code: 1 kgs). Typically, response regulators have two domains: a N-terminal regulatory domain which is phosphorilated and a C-terminal effector domain which has a DNA binding motif. Based on the sequence of the effector domain, there are three subfamilies: NtrC, NarUFixJ and OmpRlPhpB. Xf0389 has characteristics of the proteins belonging to the OmpRlPhoB subfamily
dc.descriptionMestrado
dc.descriptionGenetica de Microorganismos
dc.descriptionMestre em Genetica e Bilogia Molecular
dc.format62fl. : il.
dc.formatapplication/pdf
dc.languagePortuguês
dc.publisher[s.n.]
dc.subjectProteinas - Estrutura
dc.titleEstudos de relação estrutura-função de proteinas da bacteria Xylella fastidiosa envolvidas em patogenicidade e adaptação
dc.typeTesis


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