| dc.contributor | Ribeiro, Eloizio Julio | |
| dc.contributor | http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4721952Y1 | |
| dc.contributor | Resende, Miriam Maria de | |
| dc.contributor | http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4703538D3 | |
| dc.contributor | Cardoso, Vicelma Luiz | |
| dc.contributor | http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4787074J7 | |
| dc.contributor | Silva, Helisangela de Almeida | |
| dc.contributor | http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4706330P0 | |
| dc.contributor | Pasotto, Lúcia Helena Pelizer | |
| dc.contributor | http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4795287J1 | |
| dc.creator | Oliveira, Rodrigo Hipólito Azevedo de | |
| dc.date | 2016-06-22T18:41:48Z | |
| dc.date | 2013-07-19 | |
| dc.date | 2016-06-22T18:41:48Z | |
| dc.date | 2012-12-07 | |
| dc.date.accessioned | 2023-09-28T21:21:40Z | |
| dc.date.available | 2023-09-28T21:21:40Z | |
| dc.identifier | OLIVEIRA, Rodrigo Hipólito Azevedo de. Imobilização de α-galactosidase de Aspergillus niger em suporte de quitosana por ligação cruzada. 2012. 109 f. Dissertação (Mestrado em Engenharias) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2012. DOI https://doi.org/10.14393/ufu.di.2012.387 | |
| dc.identifier | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15206 | |
| dc.identifier | https://doi.org/10.14393/ufu.di.2012.387 | |
| dc.identifier.uri | https://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/9068442 | |
| dc.description | The general aim of this work was to study the process of α-galactosidase immobilization in
support of chitosan by cross-linking using glutaraldehyde. The influence of glutaraldeyde
concentration as crosslinker agent and activity time reaction on a immobilized byocatalyst
were either studied using a factorial design. Further, a study on the influence of the enzyme
concentration, temperature and pH on the immobilization process was done using a central
composite planning. Both the factorial design and central composite planning were used to
indicate the maximum activity after enzymatic hydrolysis, employing raffinose as substrate.
The results show that the glutaraldehyde concentration and the immobilization time were 5%
(v/v) and 24 hours, respectively. The central composite planning results indicated that the
catalytic activity\'s retention in the immobilization process was utmost at a enzyme
concentration range of 12 to 20 g/L, pH among 6.5 to 8, and temperatures amid 22 to 340C.
After, the stability study of α-galactosidase immobilized on chitosan with respect to pH and
temperature were either developed. In these scenarios the pH range was of 3.0 to 9.0 for both
immobilized enzyme particles with glutaraldehyde (5% v/v) as for those immobilized without
glutaraldehyde (0% v/v); and testing for thermal stability occurred at temperatures between 50
and 60ºC for enzymes immobilized with glutaraldehyde. The outcomes indicated that the
immobilized enzymes with 5% glutaraldehyde were stable throughout the pH range studied,
since the immobilized enzymes without glutaraldehyde remained stable in the range between
5.0 and 9.0. Regarding the heat treatment during the time periods studied, it was found that
the enzyme activity decreased with increasing temperature and time of exposure. Results
related to the stock time resistance of immobilized α-galactosidase on chitosan both with and
without glutaraldehyde showed that, after 50 days, for the process with crosslinker there was
residual activity of 73.77% and for the case lacking glutaraldehyde the residual acivity was
14,38%. At the trial resistance concerning the number of repetitions, the results indicate that
for the immobilized enzyme with glutaraldehyde the residual activity was 82,56% after 20
uses. | |
| dc.description | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior | |
| dc.description | Mestre em Engenharia Química | |
| dc.description | Neste trabalho o objetivo geral foi estudar o processo de imobilização de α-galactosidase em
suporte de quitosana por meio de ligação cruzada utilizando glutaraldeido. A influência da
concentração de glutaraldeido como agente reticulante e do tempo de reação na atividade do
biocatalisador imobilizado foi estudada utilizando-se um planejamento fatorial. Na sequência,
foi realizado um estudo sobre as influências da concentração da enzima, da temperatura e do
pH no processo de imobilização utilizando-se, neste caso, um planejamento composto central.
Tanto o planejamento fatorial como o planejamento composto central foram utilizados com o
intuito de indicar a máxima atividade após a hidrólise enzimática cujo substrato foi a rafinose.
Os resultados mostram que a concentração de glutaraldeido e o tempo de imobilização foram
respectivamente 5% (v/v) e 24 horas. Já os resultados do planejamento composto central
indicaram que a retenção da atividade catalítica no processo de imobilização foi máxima
numa concentração de enzima na faixa de 12 a 20 g/L; pH de 6,5 a 8; e temperatura de 22 a
340C. Posteriormente, desenvolveu-se o estudo tanto da estabilidade com relação ao pH como
da estabilidade térmica da α-galactosidase imobilizada em quitosana. Avaliou-se a
estabilidade com relação ao pH na faixa entre 3,0 a 9,0 tanto para a enzima imobilizada nas
partículas com glutaraldeido (5% v/v) como para as imobilizadas sem glutaraldeido (0% v/v);
e os testes referentes à estabilidade térmica ocorreram em temperaturas entre 50 e 60ºC para
as partículas imobilizadas com glutaraldeido. Os resultados indicaram que a enzima
imobilizada com 5% de glutaraldeido foi estável em toda a faixa de pH estudada, já a enzima
imobilizada com 0% de glutaraldeido apresentou-se estável nas faixas entre 5,0 e 9,0. Com
relação ao tratamento térmico, durante os períodos de tempos estudados, verificou-se que a
atividade da enzima diminuiu com o aumento da temperatura e tempo de exposição.
Resultados referentes à resistência relacionada ao tempo de estoque de α-galactosidase
imobilizadas em quitosana tanto com glutaraldeido como sem glutaraldeido mostram que,
após 50 dias, para o processo com o agente reticulante houve uma atividade residual de
76,73% e para o processo sem glutaraldeido a atividade residual foi de 14,38%. Já para o
experimente de resistência em relação ao número de repetições, os resultados indicam que
para a enzima imobilizada com glutaradeido a atividade residual foi de 82,56% após 20 usos. | |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.language | por | |
| dc.publisher | Universidade Federal de Uberlândia | |
| dc.publisher | BR | |
| dc.publisher | Programa de Pós-graduação em Engenharia Química | |
| dc.publisher | Engenharias | |
| dc.publisher | UFU | |
| dc.rights | Acesso Aberto | |
| dc.subject | Imobilização enzimática | |
| dc.subject | α-galactosidase | |
| dc.subject | Glutaraldeido | |
| dc.subject | Quitosana | |
| dc.subject | Rafinose | |
| dc.subject | Enzimas imobilizadas | |
| dc.subject | Enzyme immobilization | |
| dc.subject | Glutaraldehyde | |
| dc.subject | Chitosan | |
| dc.subject | Raffinose | |
| dc.subject | CNPQ::ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA | |
| dc.title | Imobilização de α-galactosidase de Aspergillus niger em suporte de quitosana por ligação cruzada | |
| dc.type | Dissertação | |
