Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação)A desordem intrínseca pode ocorrer em partes de proteínas ou até mesmo na proteína inteira e se caracteriza pela ausência de uma estrutura tridimensional bem definida e alta flexibilidade em condições naturais e fisiológicas. As proteínas que apresentam esta característica parcial ou total são chamadas de proteínas intrinsecamente desestruturadas (IUPs) e na maioria das vezes estão relacionadas com funções de regulação celular. Nesse estudo, mais de 400 proteínas provenientes de diversos vírus associados a doenças em humanos foram caracterizadas quanto à quantidade de desordem na sequência polipeptídica, a sua localização, as funções, o processo biológico que elas fazem parte e predição de regiões de ligação. Os resultados mostraram que, de forma geral, a quantidade de desordem em si não é tão importante para determinada função, mas a localização e a flexibilidade que ela permite à proteína sim. Detectou-se que quanto maior a desordem proteica maior o número predito de regiões de ligação quando comparado a proteínas que possuem menor quantidade de desordem. Além disso, quase 50% delas possuem um nível muito baixo de desordem, sendo normalmente encontrada nas extremidades C e N terminal. Apenas 1% das proteínas possui 0% de desordem, mostrando, dessa forma uma alta frequência de IUPs em vírus associados a doenças em humanos.