| dc.contributor | Reyes-Parada, Miguel | |
| dc.contributor | Caroli, Marcos | |
| dc.contributor | Universidad de Santiago de Chile | |
| dc.creator | Fierro-Huerta, Angélica María | |
| dc.date | 2017-03-27T14:52:33Z | |
| dc.date | 2022-08-19T21:06:12Z | |
| dc.date | 2017-03-27T14:52:33Z | |
| dc.date | 2022-08-19T21:06:12Z | |
| dc.date | 2007 | |
| dc.date.accessioned | 2023-08-23T00:31:12Z | |
| dc.date.available | 2023-08-23T00:31:12Z | |
| dc.identifier | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/cl/ | |
| dc.identifier | 103211 | |
| dc.identifier | https://hdl.handle.net/10533/179341 | |
| dc.identifier.uri | https://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/8355449 | |
| dc.description | Los inhibidores de la enzima monoamino oxidasa (IMAOs) son compuestos de gran
interés debido al papel que desempeñan en el tratamiento de desórdenes psiquiátricos y
enfermedades neurodegenerativas.
La MAO es una flavoproteína encargada de la degradación de aminas endógenas como
serotonina y dopamina. Existe en dos isoformas denominadas MAO-A y MAO-B, las
que tienen sobre un 70 % de identidad de secuencia aminoacídica. Inhibidores selectivos
y reversibles de la isoforma A se utilizan en el tratamiento de la depresión mientras que
los inhibidores de la isoforma B se usan en el tratamiento de la enfermedad de Parkinson.
En este proyecto se evaluaron cuatro derivados de (S)-4-alquiltioanfetamina como
inhibidores de las isoformas de MAO provenientes de rata y humano. Todos los
derivados resultaron ser potentes y selectivos inhibidores de MAO-A aunque se
observaron diferencias de afinidad en las distintas especies. De acuerdo a los estudios in
silico este comportamiento se puede racionalizar sobre la base de diferentes modos de
unión a cada una de las enzimas. Por otra parte, los derivados 4-
propi Itiofenilisopropilamina y 4-butiltiofenilisopropilam ma mostraron actividad
moderada como inhibidores de MAO-B. Adicionalmente, se realizó un estudio
estructural de las isoformas de MAO con la finalidad de obtener antecedentes que ayuden
a entender la selectividad de estos compuestos hacia MAO-A. | |
| dc.description | PFCHA-Becas | |
| dc.description | Doctor en Química | |
| dc.description | 102p. | |
| dc.description | PFCHA-Becas | |
| dc.description | TERMINADA | |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.language | spa | |
| dc.relation | instname: Conicyt | |
| dc.relation | reponame: Repositorio Digital RI2.0 | |
| dc.relation | instname: Conicyt | |
| dc.relation | reponame: Repositorio Digital RI2.0 | |
| dc.relation | handle/10533/108040 | |
| dc.relation | info:eu-repo/grantAgreement/PFCHA-Becas/103211 | |
| dc.relation | info:eu-repo/semantics/dataset/hdl.handle.net/10533/93488 | |
| dc.rights | Atribución-NoComercial-SinDerivadas 3.0 Chile | |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | |
| dc.title | Estudio de las interacciónes presentes en el sitió activo de la enzima monoamino oxidasa con derivados de fenilisopropilamina | |
| dc.type | Tesis Doctorado | |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/doctoralThesis | |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | |
| dc.type | Tesis | |
| dc.coverage | Santiago | |
