"La simulación de dinámica molecular es un campo de la investigación de la bioquímica, que se utiliza recientemente para describir y explorar fenómenos bioquímicos que nos rodean de un modo teórico. Este tipo de estudio, si bien no es experimental, tiene la capacidad de reproducir o predecir resultados experimentales en el mismo campo de la bioquímica y otros más, con una gran precisión. En este trabajo se reportan los resultados obtenidos del modelado molecular de la proteína fotoactiva amarilla (PYP, por sus siglas en inglés) dentro de un medio biológico a temperatura ambiente, la simulación se desarrolló en dos diferentes casos, la diferencia está en la implementación de una estructura de ácido paracumárico (HC4) a la estructura de cistamina (CYS) dentro de la proteína, la cual representa una mejoría en la respuesta óptica de la proteína. La dinámica molecular fue desarrollada por cálculos mecánicos y electrostáticos por la complejidad de la proteína. También se reportan los resultados obtenidos de la optimización de la estructura de un nanotubo de BN (nitruro de boro) teniendo presente una molécula de H2 cercana. La optimización se refiere a la relajación de la estructura hasta llegar a la geometría con menor energía, para observar el comportamiento natural de estos y encontrar la tendencia a este tipo de interacciones atómicas. La optimización se desarrolló con la teoría de Hartree-Fock y de Thomas-Fermi-Dirac. Las simulaciones computacionales se desarrollaron bajo el software libre: VMD Y MacMolPlt para visualización molecular, GAMESS para optimizaciones de origen cuántico y NAMD para la dinámica molecular mecánica."