En este trabajo se buscó ampliar el entendimiento del funcionamiento de los canales ClC-2 enfocándonos en su compuerta, formada por una cadena lateral de glutamato (-CH2-CH2-COO−). Para esto, se intentó acortar la compuerta al mutar el glutamato a un aspartato, obteniendo como compuerta la cadena lateral -CH2-COO−. Esto resultó en una compuerta más corta pero con la misma carga. Se realizó un análisis cuantitativo y cualitativo de la dependencia con el voltaje de los canales ClC-2 silvestres y mutados, además de estudiar el efecto de la variación de la fracción molar intracelular de SCN−/Cl− con la intención de entender mejor qué y cómo ocurre cuando los aniones permeantes interactúan con el mecanismo de compuerta del canal ClC-2.