Estudio funcional y estructural de las quimerinas, una familia de receptores de DAG y esteres de Forbol con actividad de Rac-GAP
: Structural and functional study of chimaerins, a family of DAG and phorbol esters receptors with rac-GAP activity
| dc.contributor | Kazanietz, Marcelo G. | |
| dc.creator | Coluccio Leskow, Federico | |
| dc.date | 2005 | |
| dc.date.accessioned | 2017-01-24T19:45:18Z | |
| dc.date.available | 2017-01-24T19:45:18Z | |
| dc.identifier | http://digital.bl.fcen.uba.ar/gsdl-282/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=tesis&d=Tesis_3841_ColuccioLeskow | |
| dc.identifier | http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/gsdl/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=aextesis&d=HASH200317e8dde6ca67099d8d | |
| dc.identifier.uri | http://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/74762 | |
| dc.description | Las quimerinas son una familia de GAPs (GTPase Activating Proteins) especificas para la familia de proteínas de Rac, reguladas por el segundo mensajero diacilglicerol (DAG) y los esteres de forbol. En mamíferos los genes CHN1 (o α) y CHN2 (o β) codifican para las cuatro isoformas conocidas, α1 y β1 presentan un dominio C1 y un dominio de GAP, mientras que α2 y β2 poseen un dominio adicional SH2. En el primer capitulo de este trabajo se muestra que el gen beta codifica para al menos 3 nuevas isoformas. La resolución de la estructura cristalográfica de β2-chimaerin. Se demuestra que es necesaria la unión del ligando al dominio C1 y la interacción con fosfolípidos de membrana para la activación del GAP. En el tercer capitulo se muestra que el dominio SH2 de β2-chimaerin es capaz de unir proteínas fosforiladas en tirosina y se identifican tres de estas proteínas. En el capitulo cuarto se reporta el clonado y caracterización de z-chimaerin, el producto del único gen de quimerinas presente en el pez cebra. Esta proteína posee características similares a las de mamíferos y se expresa de forma materna y zigotica a lo largo del desarrollo embrionario. En el ultimo capitulo se estudia la función de z-chimaerin en el desarrollo embrionario. Se determino que su actividad de GAP es necesaria en la capa sincitial del saco vitelino para regular el movimiento de epíboli. | |
| dc.format | text; pdf | |
| dc.language | Español | |
| dc.publisher | Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires | |
| dc.subject | Biología / Biología Molecular y Celular | |
| dc.subject | QUIMERINAS | |
| dc.subject | RAC | |
| dc.subject | ESTERES DE FORBOL | |
| dc.subject | DAG | |
| dc.subject | ZEBRAFISH | |
| dc.subject | Z-CHIMAERIN | |
| dc.subject | GASTRULACION | |
| dc.subject | EPIBOLI | |
| dc.title | Estudio funcional y estructural de las quimerinas, una familia de receptores de DAG y esteres de Forbol con actividad de Rac-GAP | |
| dc.title | : Structural and functional study of chimaerins, a family of DAG and phorbol esters receptors with rac-GAP activity | |
| dc.type | Tesis |