TCC (graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina. Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Curso de Química.A catecol oxidase é uma metaloenzima de cobre do tipo III, que catalisa a oxidação de o-catecóis às correspondentes o-quinonas. Recentemente, sua estrutura cristalina foi determinada por cristalografia de raios X, a partir da batata doce, a qual consiste de dois centros de Cu(II) com geometria pirâmide trigonal, estando cada cobre coordenado por três átomos de nitrogênio de resíduos de histidinas e um grupo hidróxido fazendo ponte entre os dois centros metálicos. A distância Cu...Cu foi determinada como sendo 2,9 A. O espectro eletrônico da catecol oxidase apresenta máximos na faixa de 700-800 nm atribuídos a transições d-d e uma transição na faixa de 310 e 330 nm atribuída a uma banda de transferência de carga do tipo ligante metal. Neste trabalho, apresentamos a síntese e caracterização de um novo complexo binuclear de CuII com o novo ligante N,N’,N’- [tris-(2-piridilmetil)]- N- (2-hidroxi-3,5-diterc- butilbenzil)- 1,3- diaminopropano-2-ol = H2L, com o objetivo de se correlacionar com o sítio ativo da catecol oxidase. Tanto o ligante quanto os precursores foram convenientemente caracterizados por espectroscopia no infravermelho e RMN 1H apresentando bons resultados. Do complexo sintetizado resultaram monocristais adequados á resolução da estrutura cristalina por difração de raios X. O grupo espacial do mesmo é P-1 (triclínico), sendo que a estrutura revela que os átomos de cobre estão ligados por um derivado do ligante alcóxido e um íon acetato exógeno. Ambos estão pentacoordenados, sendo a geometria do Cu1 pirâmide de base quadrada e do Cu2 bipirâmide trigonal. A distância Cu1-Cu2 é de 3.3975 Å. Os espectros eletrônicos do complexo 1, em estado sólido apresenta duas bandas d-d, e em solução apresenta além das bandas d-d, uma banda de TCLM, que pode ser relacionada a um processo do tipo Ofenolato ® Cu(II). O complexo simula a distância metal-metal de aproximadamente 3,0 A para a metaloenzima de cobre do tipo III, servindo assim como modelo estrutural para a mesma. Além disso, foi eficiente na oxidação do 3,5-di-tercbutilcatecol a correspondente o-quinona, podendo então ser considerado como modelo funcional para catecol oxidase.