dc.contributorFurigo Junior, Agenor
dc.contributorUniversidade Federal de Santa Catarina
dc.creatorSkoronski, Everton
dc.date2012-10-22T18:55:44Z
dc.date2012-10-22T18:55:44Z
dc.date2006
dc.date2006
dc.date.accessioned2017-04-03T20:31:28Z
dc.date.available2017-04-03T20:31:28Z
dc.identifier225985
dc.identifierhttp://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/89274
dc.identifier.urihttp://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/706397
dc.descriptionDissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro Tecnológico. Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química
dc.descriptionOs ésteres são importantes compostos orgânicos, utilizados em diversos setores industriais como petroquímica, alimentos, cosméticos, tintas e vernizes, entre outros. Uma grande aplicação deles está relacionada à sua utilização como aromas. Quando sintetizados utilizando enzimas como catalisador podem ser considerados aromas naturais, aumentando seu valor no mercado. Nesse trabalho estudou-se a obtenção do éster alifático (aroma) octanoato do n-pentila por esterificação direta utilizando enzima Lipozyme TL IM como catalisador. Foi verificada a influência da concentração inicial dos reagentes (0,1 a 0,95 mol.L-1) na velocidade inicial da reação em função da temperatura de síntese (30, 40 e 50 ºC). A velocidade inicial da reação foi determinada através do consumo de ácido octanóico ao longo do tempo. A concentração de ácido foi determinada por titulação ácido-base com solução alcoólica de KOH e o éster caracterizado por FTIR. Modelos cinéticos encontrados na literatura foram ajustados aos dados experimentais. Os resultados obtidos demonstram que a enzima sofre inibição em concentrações iniciais de substrato acima de 0,65 mol.L-1, para qualquer valor de temperatura utilizada. A velocidade máxima atingida pela reação possui valores aproximados de 0,0067, 0,0092 e 0,0080mol.L-1.min-1 para 30, 40 e 50ºC, respectivamente. O modelo proposto por Wu e colaboradores se adaptou bem ao comportamento reação. Os parâmetros Ki= 0,738 0,032 mol.L-1e n= 17,11 1,83 mostraram ser independentes da temperatura. O parâmetro Vm mostrou ser afetado pelo efeito da temperatura, apresentando valores de 0,0163 (30 ºC), 0,0298 (40ºC) e 0,0155(50ºC)mol.L-1.min-1. Para o parâmetro Ks ele variou de maneira dependente a Vmax atingindo valores de 0,969, 1,473 e 0,702 mol.L-1 para as temperaturas de 30, 40 e 50ºC respectivamente. A enzima pode ser reutilizada por aproximadamente 6, 16 e 26 vezes para as temperaturas de 50, 40 e 30ºC, respectivamente. A maior quantidade de éster produzida pode ser obtida à temperatura de 30ºC (0,057 mol) para bateladas de 10 mL com concentração inicial dos reagentes igual a 0,65 mol.L-1.
dc.formatxiii, 74 f.| il., grafs., tabs.
dc.languagepor
dc.publisherFlorianópolis, SC
dc.subjectEngenharia quimica
dc.subjectEsteres
dc.subjectSintese
dc.subjectEnzimas
dc.subjectCinetica de enzimas
dc.titleEstudo cinético da síntese do octanoato de n-Pentila catalisada pela enzima Lipozyme TL IM
dc.typeTesis


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