La síntesis de venenos es una estrategia animal que funciona como mecanismo de depredación y defensa. Estos compuestos se estudian, desde el punto de vista biomédico y biotecnológico, con el fin de encontrar moléculas con respuestas efectivas a diversos padecimientos crónicos y emergentes. En este trabajo se aisló Ax3.6.14.1, un componente de naturaleza peptídica en el veneno de Anthopleura xanthogrammica (Brandt, 1835). Este componente modula la respuesta nociceptiva, mostrando un potente efecto analgésico en un modelo murino evaluado mediante hot plate test ([0.1 μg/g ratón] 15 segundos de latencia a 30 min y 27 segundos de latencia a 45 min) comparado con el efecto analgésico de Nalbufina® como control positivo ([4 μg/g ratón] 12 segundos de latencia a 30 min y 16 segundos de latencia a 45 min) y el control negativo PBS 1x ([200 μl] 6 segundos de latencia a 30 min y 9 segundos de latencia a 45 min). Debido a la dificultad de purificación de los componentes, se logró caracterizar parcialmente Ax3.6.14.1.1 (3433.42 Da) y Ax3.6.14.2 (3634.54 Da), ambos con cuatro residuos de cisteínas.Venom synthesis is an animal strategy that functions as a mechanism of predation and defense. These compounds are studied from a biomedical and biotechnological approach, in order to find molecules with effective responses to several chronic and emerging diseases. In this work, a peptidic component in the venom of Anthopleura xanthogrammica (Brandt, 1835) called Ax3.6.14.1, was isolated. This component modulates nociceptive response, showing a strong analgesic effect in a murine model, evaluated by the hot plate test ([0.1 μg / g mouse] 15 seconds of latency at 30 min and 27 seconds of latency at 45 min) compared to the analgesic effect of Nalbufina® like positive control ([4 μg / g mouse] 12 seconds latency at 30 min and 16 seconds latency at 45 min) and the negative control PBS 1X ([200 μl] 6 seconds latency at 30 min and 9 seconds latency at 45 min). Due to some difficulties in the purification process of this component, we achieved to partially characterize Ax3.6.14.1.1 (3433.42 Da) and Ax3.6.14.2 (3634.54 Da), both with four cysteine residues.