Se realiza una comparación entre dos modelos que toman en cuenta la duración de los cambios conformacionales que tienen lugar a nivel molecular durante el ciclo catalítico de un monómero. Los modelos consideran el tiempo que transcurre desde el momento que un complejo enzima-substrato se forma hasta que una molécula de producto es liberada, así como el tiempo de recuperación necesario para que la proteína recupere su conformación original. En el primer modelo proponemos un autómata que toma en cuenta los retardos asociados a los cambios conformacionales y la discretización inherente a las reacciones enzimáticas que tienen lugar en volúmenes muy pequeños. En el segundo modelo la dinámica es descrita por un conjunto de ecuaciones diferenciales con retardo. Ambos modelos coinciden en el equilibrio con la cinética convencional de Michaelis-Menten, sin embargo la dinámica fuera del equilibrio difiere substancialmente. En particular, ambos modelos con retardo exhiben oscilaciones a valores bajos de la constante de Michaelis que no son reproducidos por el modelo de Michaelis-Menten. Adicionalmente, en ciertos casos la dinámica mostrada por el modelo discreto con retardo difiere de la dinámica del modelo continuo cuando escasea algún reactante.