"La luz azul regula varios procesos fisiológicos y del desarrollo en los hongos. En Trichoderma atroviride el complejo formado por las proteínas BLR-1 y BLR-2 parece jugar un papel esencial como receptor de luz y como factor transcripcional durante la fotoconidiación. Se ha demostrado recientemente que el complejo BLR es necesario para la inducción de la conidiación por limitación de carbono, aún en ausencia de la luz, indicando la posible existencia de una comunicación cruzada entre la vía de señalización de la luz y la detección de carbono. Las proteínas BLR-1 y BLR-2 de T. atroviride contienen dominios PAS/LOV, y es posible que funcionen como detectores del estado redox de la célula. Un desbalance en el estado redox podría ser una señal detectada por éstos dominios, provocando un cambio conformacional y como consecuencia, esto conlleve a la esporulación. En los seres vivos existen varios procesos que involucran proteínas con dominios PAS, entre ellos se encuentra el fenómeno de aerotaxis; en dicho proceso, las bacterias migran hacia las concentraciones mas adecuadas de oxígeno. En Escherichia coli la proteína Aer es la responsable de monitorear estas concentraciones de oxígeno; esta proteína presenta un dominio PAS y un dominio tsr. Aer ha sido postulada como la molécula responsable de monitorear el estado energético intracelular en E. coli. A fin de determinar si el dominio LOV de BLR-1 funciona monitoreando el estado redox intracelular, decidimos examinar la capacidad del mismo para complementar la función de aerotaxis en E. coli. Para esto se realizó un intercambio de dominios entre Aer y BLR-1 y los genes quiméricos resultantes se clonaron en el vector de expresión pTRC99a. Con estas construcciones se transformó una cepa Daer y se realizaron ensayos de aerotaxis en agar semisólido con succinato. La bacteria transformada con la quimera Aer:LOV no presentó desplazamiento, a diferencia de la cepa silvestre. Aunado a este resultado, el gen blr-1 tampoco complementó el fenotipo de aerotaxis. Estos ensayos preliminares sugieren que el dominio LOV de BLR-1 no es funcionalmente análogo al dominio PAS de Aer. El dominio LOV de BLR-1 tiene en su estructura un residuo de cisteína conservado en fotorreceptores de plantas; mutantes en este residuo son incapaces de percibir el estímulo luminoso."