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Human Hsp70/Hsp90 Organizing Protein (Hop) D456G Is a Mixture of Monomeric and Dimeric Species
Registro en:
Protein And Peptide Letters. Bentham Science Publ Ltd, v. 17, n. 4, n. 492, n. 498, 2010.
0929-8665
WOS:000277141800014
Autor
Goncalves, DC
Gava, LM
Ramos, CHI
Institución
Resumen
Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) Hop is a tetratricopeptide repeat domain (TPR)-containing co-chaperone that is able to directly associate with both Hsp70 and Hsp90. Previous data showed that the TPR2A-domain is the primary site for dimerization and that the TPR2B-domain may also play a role in dimerization. We present Hop-D456G, a mutant within the TPR2B-domain, that is a mixture of monomeric and dimeric species. 17 4 492 498 Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) Fogarty International Center [NIH-R03TW007437] Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) Fogarty International Center [NIH-R03TW007437]
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