Péptidos bioactivos de origen microbiano de interés para el desarrollo de alimentos funcionales

Bioactive peptides of microbial origin of interest for the development of functional foods

dc.contributorSimonetta, Arturo Carlos
dc.contributorLurá, María Cristina
dc.contributorMeinardi, Carlos Arberto
dc.contributorGarro, Oscar Alfredo
dc.contributorTonarelli, Georgina Guadalupe
dc.creatorSpontón, Pablo Gabriel
dc.dateinfo:eu-repo/date/embargo/End/2019-02-15
dc.date2016-11-30
dc.date.accessioned2017-03-09T13:41:07Z
dc.date.available2017-03-09T13:41:07Z
dc.identifierhttp://bibliotecavirtual.unl.edu.ar/tesis/handle/11185/915
dc.identifier.urihttp://repositorioslatinoamericanos.uchile.cl/handle/2250/478178
dc.descriptionFil: Spontón, Pablo Gabriel. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina.
dc.descriptionSe investigó la actividad inhibitoria in vitro frente a la enzima acetilcolinesterasa (AChE) y a la enzima convertidora de angiotensina (ECA) tanto como la actividad antimicrobiana de péptidos obtenidos por hidrólisis enzimática de manoproteínas extraídas de cepas de levaduras, y de hidrolizados proteicos (HP) obtenidos de cultivos de bacterias ácido lácticas y levaduras en soluciones de caseína y del hidrolizado comercial NZ-case Plus. La actividad inhibitoria de todos los extractos hidrolizados de manoproteínas contra ECA fue baja o nula. Se observó actividad antimicrobiana contra las cepas de Listeria monocytogenes tipo I DTUNLu 328 y Bacillus cereus DBFIQ B28. Los extractos de manoproteínas mostraron un efecto bacteriostático en las poblaciones de las células proliferantes tanto de B. cereus y L. monocytogenes. Se observó una amplia actividad inhibitoria frente a AChE, con un máximo de inhibición de 59%. El fraccionamiento de los extractos seleccionados por cromatografía en fase reversa permitió obtener 6 fracciones con significante actividad inhibitoria contra AChE. Se detectaron péptidos principalmente hidrofílicos, con un peso molecular comprendido entre 700 y 4800Da. Se determinó la presencia de azucares en todas las fracciones. Las fracciones más activas fueron separadas por cromatografía de afinidad. Los resultados demostraron que las fracciones glicopeptídicas presentaron la mayor inhibición contra AChE, con valores de actividad que varían entre 49,3 y 77,8%. El método de obtención de los HP libres de células fue adecuado en todos casos. La actividad inhibitoria contra AChE y ECA fue baja o nula. Ninguno de los HP presentó actividad inhibitoria contra las cepas bacterianas estudiadas. Como conclusión final de este trabajo de Tesis, podemos decir que las propiedades antiacetilcolinesterasa, junto con la actividad antimicrobiana, hacen a las fracciones peptídicas bioactivas potencialmente adecuadas para su uso como aditivos para alimentos funcionales y/o como agentes terapéuticos.
dc.descriptionThe aim of this Thesis was to study the enzyme inhibitory activities against acetylcholinesterase (AChE) and angiotensin converting enzyme (ACE) of peptides and glycopeptides produced by enzymatic hydrolysis of mannoproteins, isolated from different yeast strains. The antimicrobial activity of hydrolizated of mannoproteins and hydrolysates obtained from cultures of lactic acid bacteria and yeasts (PH) from casein and commercial hydrolysed NZ-Case Plus solutions were also investigated. The Inhibitory activity of all hydrolyzated mannoproteins extracts against ACE was nil or low. Antimicrobial activity against Listeria monocytogenes type I DTUNLu 328 and Bacillus cereus DBFIQ B28 bacteria was only observed. Mannoprotein extracts showed a bacteriostatic effect on the proliferating cell populations of the strains of B. cereus and L. monocytogenes, respectively. A wide inhibitory activity against AChE was observed, with a maximum inhibition of 59%. Fractionation of the selected mannoprotein extracts by reverse-phase chromatography allowed obtaining 6 fractions with significant inhibitory activity against AChE. Peptides mainly hydrophilic, with molecular weight in the range of 700 to 4800Da, were detected. The presence of sugars in all fractions was determined. The most active fractions were separated by affinity chromatography. Results demonstrated that glycopeptide fractions showed greater inhibition against AChE than peptide fractions, with activity values ranging between 49.3 and 77.8%. The inhibitory activity of PH against both enzymes, either AChE or ACE, was nil or low. None of the PH presented antimicrobial activity against the bacterial strains tested. As final conclusion, we can say that anti-aceltycholinesterase property, together with the antimicrobial activity make the bioactive peptide fractions potentially suitable for use as functional food additives and/or as therapeutic agents.
dc.descriptionAgencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica
dc.descriptionConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
dc.descriptionMinisterio Nacional de Ciencia y Tecnología
dc.descriptionUniversidad Nacional del Litoral
dc.formatapplication/pdf
dc.languagespa
dc.languagespa
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/embargoedAccess
dc.rightshttp://bibliotecavirtual.unl.edu.ar/licencia.html
dc.subjectPéptidos
dc.subjectGlicopéptidos
dc.subjectAcetilcolinesterasa
dc.subjectActividad antimicrobiana
dc.subjectEnzima convertidora de angiotensina
dc.subjectManoproteínas
dc.subjectPeptides
dc.subjectGlycopeptides
dc.subjectAcetylcholinesterase
dc.subjectAntimicrobial activity
dc.subjectAngiotensin converting enzyme
dc.subjectMannoproteins
dc.titlePéptidos bioactivos de origen microbiano de interés para el desarrollo de alimentos funcionales
dc.titleBioactive peptides of microbial origin of interest for the development of functional foods
dc.typeSNRD
dc.typeTesis
dc.typeTesis
dc.typeArtículos de revistas


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